La thèse présentée propose une exploration approfondie des structures et des comportements des protéines, en mettant particulièrement l'accent sur leurs interactions avec des nanoparticules colloïdales d'or. Pour analyser en détail les modifications des protéines en réponse aux variations de pH et de température, Arielle utilise les techniques de Spectroscopie Raman Amplifiée en Surface (SERS) ainsi que la microfluidique.L'analyse de la structure secondaire des protéines, en utilisant l'albumine sérique bovine (BSA) comme modèle, révèle des liens étroits avec la conformation globale de la protéine. Des variations de pH et de température entraînent des changements conformationnels importants, visibles dans l'analyse des amides I, II et III. De plus, l'étude ne se limite pas aux protéines bien structurées, mais englobe également les protéines intrinsèquement désordonnées (PIDs), qui adoptent des conformations flexibles en réponse à leur environnement, élargissant ainsi notre compréhension de la complexité structurale des protéines.L'exploration des interactions protéine-nanoparticule sert de base pour comprendre comment cette diversité structurale se traduit par une variété de fonctions biologiques. Arielle utilise une approche novatrice basée sur les chaînes de Markov pour analyser le désordre protéique, offrant une vue globale de la flexibilité et de la plasticité des protéines, avec des applications réussies à la BSA et à l'alpha-synucléine.Enfin, la thèse souligne l'importance de comprendre la dynamique conformationnelle à l'échelle de la protéine unique dans les processus biologiques, avec des implications potentielles pour les avancées médicales et biotechnologiques