Dans les cellules eucaryotes, différents types de ribosomes coexistent. Les ribosomes mitochondriaux synthétisent les quelques protéines codées par l’ADN mitochondrial, qui sont essentielles au fonctionnement de l’organisme. Ces ribosomes sont particulièrement divergents des ribosomes procaryotes, mais sont également très différents entre les eucaryotes. Mon travail de thèse s'est concentré sur la caractérisation de la structure et de la composition en protéines du ribosome mitochondrial de la plante modèle Arabidopsis thaliana. Des approches biochimiques complémentaires ont permis d’identifier 19 protéines uniquement trouvées dans le mitoribosome de plante, parmi lesquelles 10 sont des protéines PPR, des protéines particulièrement abondantes chez les plantes. Les mutations des gènes codant pour ces PPR ribosomales (rPPR) mènent à l’apparition de phénotypes macroscopiques distincts, notamment une létalité ou des retards de croissance importants. L'analyse moléculaire du mutant rppr1 par profilage des ribosomes, ainsi que l'analyse du taux de protéines mitochondriales, révèlent que la protéine rPPR1 est un facteur de traduction générique, ce qui constitue une nouvelle fonction des protéines PPR. De plus, la cryo-électron microscopie a été utilisée pour déterminer l’architecture tridimensionnelle de ce mitoribosome. Cette approche a révélé la structure unique du mitoribosome de plante, caractérisée par une très grande petite sous-unité ribosomale ayant un domaine additionnel jamais décrit jusqu’à présent. Globalement, mes résultats ont montré que le mitoribosome d’Arabidopsis est complètement différent des ribosomes bactériens et des autres mitoribosomes eucaryotes, à la fois en terme de structure mais aussi de composition, permettant ainsi de mieux comprendre l’évolution de ce composant central de l’expression génétique.